Proteínas

¡Bienvenidos de nuevo BioTubers! 

En esta entrada explicare diferentes aspectos sobre otra biomolécula orgánica, en este caso, las proteínas, una de las macromoléculas más importantes.

En primer lugar es importante saber que las proteínas se forman a partir de unos compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, los aminoácidos, estos están formados por un átomo de H, un grupo amino -NH2, un grupo carboxilo -COOH y un grupo radical, que es en lo que se van a diferenciar unos de otros, todos ellos unidos a un carbono alfa  (asimétrico) . De todos los aminoácidos solo 20 se van a usar para formar proteínas, 12 de ellos los fabrica nuestro organismo , los 8 restantes se denominan, aminoácidos esenciales y deben ser ingeridos a través de la dieta.

Esta es su estructura: 

FUENTE IMAGÉN : GOOGLE DERECHOS LIBRES (ETIQUETADA PARA REUTILIZACIÓN)

PROPIEDADES AMINOÁCIDOS:

• Carácter anfótero : en disolución acuosa se comportan como ácido o como base captando o cediendo protones, para regular el pH.
• Elevado punto de fusión.
• Dos configuraciones espaciales: D y L (aminoácidos proteicos aparecen como L).
• Actividad óptica.

Estos aminoácidos se unen por ENLACES PEPTÍDICOS (entre un grupo -COOH de un aminoácido y un grupo -NH2 de otro aminoácido, perdiéndose una molécula de H2O). Este enlace es rígido lo que le impide girar libremente.

FUENTE IMAGÉN : GOOGLE DERECHOS LIBRES ( ETIQUETADA PARA REUTILIZACIÓN )

Las proteínas pueden tener hasta 4 niveles de organización (ESTRUCTURA).

FUENTE IMAGÉN : GOOGLE DERECHOS LIBRES ( ETIQUETADA PARA REUTILIZACIÓN )

• ESTRUCTURA PRIMARIA : secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína, disposición en zigzag.
• 
  
  • Enlaces: peptídicos entre aminoácidos y covalentes entre los grupos unidos al carbono alfa de un aminoácido.

• ESTRUCTURA SECUNDARIA: disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser más estable
• 
  
  • ALFA HÉLICE : cadena con estructura primaria se enrolla en espiral sobre sí misma 
  • 
    
    • Enlaces : enlaces de H intracatenarios , también tiene los enlaces covalentes y peptídicos ya comentados
  • CONFORMACIÓN BETA : conservan estructura en zigzag, y se asocían entre sí (Enlaces de H intercatenarios).
  • 
    
    • Enlaces: enlaces de H intercatenarios , peptídico y covalentes (en el aminoácido y entre aminoácidos)
  • HÉLICE DE COLÁGENO : estructura rígida compuesta por prolina e hidroxiprolina (más larga que alfa hélice) -> propia del colágeno.
  • 
    
    • Enlaces : estas hélices se unen por enlaces covalentes y enlaces de H , dentro de la propia hélice presenta los mismos que la alfa hélice.

• ESTRUCUTRA TERCIARIA: disposición espacial adoptada por la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma, las características y funciones de las proteínas dependen de esta estructura .
• 
  
  • Enlaces : puentes de H, atracciones electroestáticas e hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro.
  • Según esta estructura encontramos dos tipos de proteínas: 
  • 
    
    • Globulares: 
    • 
      
      • cadenas peptídicas se enrollan dando lugar a moléculas casi esféricas.
      • solubles en agua.
      • funciones activas.
      • ejemplo : mioglobina.
    • Fibrosas o Filamentosas: 
    • 
      
      • moléculas alargadas.
      • insolubles.
      • funciones estructurales.
      • ejemplo: colágeno.

• ESTRUCTURA CUATERNARIA: proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas ( PROTÓMEROS ) 
• 
  
  • Enlaces: se unen por enlaces débiles no covalentes y por enlaces disulfuro.

CLASIFICACIÓN:

• HOLOPROTEÍNAS: formadas por aminoácidos.
• 
  
  • Fibrosas o filamentosas.
  • Globulares.
• HETEROPROTEÍNAS : amonoácido + grupo prostético.
• 
  
  • Cromoproteínas.
  • 
    
    • Porfínicas (hemoglobina).
    • No porfínicas (hemocianina).
  • Nucleoproteínas (histonas)
  • Glucoproteínas (inmunoglobulinas)
  • Fosfoproteínas (caseína)
  • Lipoproteínas (colesterol)

PROPIEDADES :

• Solubilidad : radicales polares en contacto con el agua , rodeados de una capa de agua, por tanto precipita al no poder unirse
• Desnaturalización: rotura de enlaces y perdida de las estructuras secundaria, terciaria , y cuaternaria debido a factores como la temperatura, pH, polaridad del disolvente o sustancias desnaturalizantes como la urea .Esta puede ser reversible si no ha afectado a los enlaces peptídicos.
• Especificidad: de función, dependiendo de la posición que ocupan en la secuencia lineal y de especie e incluso de cada individuo. Las proteínas que realizan la misma función en distintas especies, se denominan proteínas homólogas (tienen aminoácidos parecidos, no se altera el centro activo).
• Capacidad amortiguadora: debido a su carácter anfótero, ya comentado anteriormente.

FUNCIONES :

1. Reserva (ovoalbúmina).

2. Función de transporte (hemoglobina).

3. Función contráctil (actina y miosina).

4. Función protectora o defensiva (inmunoglobulinas).

5. Transducción de señales (rodopsina).

6. Función hormonal (insulina).

7. Función estructural (colágeno).

8. Función enzimática (hifrolasa).

9. Función homeostática. (trombina).

10. Función de reconocimiento de señales químicas (anticuerpos).

*Lo que se indica entre paréntesis es un ejemplo de cada función, pero hay más ejemplos de cada una de ellas.*

ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS

1.CON RESPECTO A LAS PROTEÍNAS


a) ENUMERAR LOS CUATRO NIVELES DE ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se presentan en el espacio formando una estructura tridimensional definida , que puede tener hasta cuatro niveles de organización ; estructura primaria , estructura secundaria , estructura terciaria y estructura cuaternaria .

b) INDICAR QUÉ TIPOS DE ENLACES INTERVIENEN EN LA ESTABILIZACIÓN DE CADA UNO DE ESTOS NIVELES ESTRUCTURALES

En la estrucutra primaria , se dispone en forma de zigzag debido a la planaridad del enlace peptídico , lo que produce la rotación de aminoácidos sobre el carbono alfa .

En la estructura secundaria , en la alfa hélice intervienen enlaces de hidrógeno intracatenarios , entre un grupo -NH de un enlace peptídico y un grupo -CO del cuarto aminoácido que lo sigue , al igual que los enlaces covalentes y peptídicos entre aminoácidos y dentro del mismo . En el caso de la conformación beta , los enlaces de hidrógeno son intercatenarios , y en el enlace participan todos los aminoácidos peptídicos dando estabilidad a la molécula así como los enlaces covalentes y peptídicos entre aminoácidos y dentro del mismo. En la hélice de colágeno , las hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo enlace de hidrógeno , formándo así el colágeno una proteína muy estable .

En la estructura terciaria , se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales de aminoácidos que están muy separados entre sí . Estas uniones pueden ser ; enlaces de hidrógeno , atracciones electroestáticas , fuerzas de Van der Waals , atracciones hidrofíbicas y puentes disulfuro .

En la estructura cuaternaria , las cadenas polipeptídicas con estructura terciaria se unen entre sí por enlaces débiles ( no covalentes ) y enlaces covalentes del tipo disulfuro .


c) ESPECIFICAR LA ESTRUCUTRA QUE CARACTERIZA LAS α-QUERATINA

La estructura correspondiente a la alfa queratina , es la estrucutra secundaria , que es la disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser estable .
En la alfa queratina , la cadena proteica con estructura primaria , se enrolla en forma de hélice sobre si misma debido a los giros que se producen entorno al carbono alfa de cada aminoácido . Se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios , entre un grupo -NH de un enlace peptídico  y un grupo -CO del cuarto aminoácido que lo sigue . La rotación es dextrógira , ya que gira hacia la derecha y tiene 3,6 aminoácidos por vuelta . Los grupos -NH se sitúan hacia el mismo lado y los -CO hacia el lado contrario , mientras que los radicales quedan en el exterior de la estructura alfa hélice .

d) DESCRIBIR DOS PROPIEDADES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS

Una de ellas es la solubilidad , los radicales polares se sitúan en la superficie externa y establecen enlaces de hidrógeno con el agua , formando una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y por tanto su precipitación . En general los proteínas fibrosas son insolubles en agua .

Otra propiedad importante de las proteínas es la especificidad , por una lado especificad de función ya que depende de la posición de los aminoácidos que constituyen la secuencia lineal , una pequeña variación en la secuencia puede suponer la perdida de la función de la proteína . Por otro lado ,la especificidad de especie , existen proteínas exclusivas para cada especie e incluso cada individuo , ya que dependen de la información genética . Las proteínas que desempeñan la misma función en distintas especies suelen tener una composición y estructuras similares y se denominan proteínas homólogas .


e) DESCRIBIR DOS FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS . INDICA EJEMPLO

Función de reserva , los aminoácidos se almacenan para utilizarlos como nutrientes o para colaborar en la formación del embrión  , por ejemplo la ovoalbúmina ( clara de huevo ) o la caseína ( leche )

Otra función que desempeñan las proteínas , es función enzimática , ya que las enzimas son catalizadores bioquímicos que aumentan la velocidad de reacciones bioquímicas , como por ejemplo ; hidrolasas , polimerasas …


f) DEFINA EL PROCESO DE DESNATURALIZACIÓN . ¿ QUÉ TIPO DE ENLACES NO SE VEN AFECTADOS ?

La desnaturalización es la rotura de los enlaces , que mantienen el estado nativo de la proteína , que es el estado más estable de una proteína plegada y tiene la menor energía libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético .Los enlaces que no se ven afectados son los enlaces peptídicos que mantienen la estructura primaria .
En este proceso se pierden el resto de estructuras y con ello su actividad biológica . La proteína desnaturalizada suele precipitar , ya que los grupos hidrofóbicos salen al exterior y se agrupan . Esta desnaturalización puede ser provocada por varios factores como el pH , la temperatura , la polaridad del disolvente o sustancias desnaturalizantes como la urea .Esta desnaturalización puede ser reversible , produciéndose una renaturalización , las proteínas pueden replegarse y adoptan de nuevo su conformación nativa , recuperando su actividad biólogoica .


g) ¿QUÉ SIGNIFICA QUE UN AMINOÁCIDO ES ANFÓTERO ?

Un aminoácido es anfótero , ya que en disolución acuosa , los aminoácidos son capaces de ionizarse y comportarse como ácido ,cediendo protones al medio ( cuando el medio es básico ), o como base captando protones del medio ( cuando el medio es ácido ) , permitiendo así regular el pH .

ACTIVIDADES PAU

1.EN LA SIGUIENTE REACCIÓN DOS MONÓMEROS REACCIONAN PARA FORMAR UN DÍMERO : 

A) ¿ QUÉ MOLÉCULAS SON ESTOS MONÓMEROS ? ¿ EN QUÉ TIPO DE MACROMOLÉCULAS SE ENCUENTRA ESTA UNIÓN ? 

Las moléculas de la imagen son aminoácidos , la unión formado entre los dos aminoácidos es un enlace peptídico y es característico de las proteínas.

B) ¿ CÓMO SE DENOMINA EL ENLACE QUE SE FORMA ENTRE ESTOS MONÓMEROS ?¿ CUÁLES SON LAS CARACTERÍSTICAS DE ESTE ENLACE ?

El enlace entre los dos aminoácidos se denomina enlace peptídico . Este enlace es un enlace covalente , que se forma entre un grupo carboxilo de un aminoácido y un grupo amino del siguiente aminoácido , con la perdida de una molécula de agua . Los grupos amino y carboxilo que quedan libres en los extremos de los péptidos se llaman N - terminal y C - terminal respectivamente . Este enlace es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los enlaces C y N . Además , posee cierto carácter de doble enlace , lo que le impide girar libremente . Los cuatro átomos que forman parte de este enlace peptídico junto con los dos átomos de carbono a los que se unen , se encuentran en un plano . 

C) CITA DOS EJEMPLOS DE ESTA MACROMOLÉCULA E INDICA SU FUNCIÓN .

Hemoglobina : tiene función de transporte , es un pigmento de color rojo presente en la sangre de vertebrados , transporta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células 

Insulina : tiene función hormonal , es secretada por el páncreas cuando las concentraciones de glucosa en sangre son elevadas .Retira la glucosa del torrente sanguíneo y la transporta a las células , donde será metabolizada durante la glucolísis.

2.EXPLICA EL TIPO DE INTERACCIONES O ENLACES QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA SECUNDARIA Y TERCIARIA EN PROTEÍNAS 

Dentro de la estructura secundaria , en la alfa hélice intervienen enlaces de hidrógeno intracatenarios , entre un grupo -NH de un enlace peptídico  y un grupo -CO del cuarto aminoácido que lo sigue al igual que los enlaces covalentes y peptídicos entre aminoácidos y dentro del mismo . En el caso de la conformación beta , los enlaces de hidrógeno son intercatenarios , y en el enlace participan todos los aminoácidos peptídicos dando estabilidad a la molécula, también participan los enlaces covalentes y peptídicos entre aminoácidos y dentro del mismo. En la hélice de colágeno , las hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo enlace de hidrógeno , formándo así el colágeno una proteína muy estable . 

En el caso de la estructura terciaria , se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales de aminoácidos que están muy separados entre sí . Estas uniones pueden ser ; enlaces de hidrógeno , atracciones electroestáticas , fuerzas de Van der Waals , atracciones hidrofíbicas y puentes disulfuro . 

3.¿QUÉ SIGNIFICA QUE LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS ? ¿A QUÉ SE DEBE ESTA CARACTERÍSTICA ?

Que un aminoácido es anfótero significa que en disolución acuosa , los aminoácidos son capaces de ionizarse y comportarse como ácido ,cediendo protones al medio ( cuando el medio es básico ), o como base captando protones del medio ( cuando el medio es ácido ) , permitiendo así regular el pH .

4.EN RELACIÓN A LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

1.EXPLICA QUÉ ES LA ESTRUCTURA TERCIARIA Y QUÉ TIPO DE FUERZAS O INTERACCIONES PARTICIPAN EN EL MANTENIMIENTO DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA . ¿ EXISTE UN NIVEL ESTRUCTURAL SUPERIOR A LA ESTRUCTURA TERCIARIA ? EN CASO AFIRMATIVO , INDICA EN QUÉ OCASIONES SE FORMA 

La estructura terciaria es la disposición que toma en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular . Los radicales apolares se sitúan hacia el interior y los radicales polares hacia el exterior , esto hace que las proteínaas globulares sean solubles en agua y en disoluciones salinas . Esta estructura, se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicales de aminoácidos que están muy separados entre sí . Estas uniones pueden ser ; enlaces de hidrógeno , atracciones electroestáticas , fuerzas de Van der Waals , atracciones hidrofíbicas y puentes disulfuro . 

Aquellas proteínas con estructura terciaria presentan tramos rectos con estructura secundaria del tipo α-hélice o lámina plegada , mientras que en las zonas de giro no tiene estructura secundaria .Las caracteresticas y funciones de las proteínaas dependen de este tipo de estructura .Según la estructura terciaria se pueden diferenciar dos tipos de proteínaas : globulares y fibrosas o filamentosas.

Por encima de la estructura terciaria , hay una estructura cuaternaria formada por proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria , idénticas o no , unidas entre sí por enlaces débiles ( no covalentes ) y enlaces covalentes del tipo disulfuro . Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero y según cuantos se asocien se llaman dímeros , trímeros , tetrámeros …

B) AL MEDIR LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA HEXOQUINASA SE PRODUJO , ACCIDENTALMENTE , UN AUMENTO DE LA TEMPERATURA HASTA LOS 80 ºC. EN ESAS CONDICIONES NO SE DETECTÓ ACTIVIDAD DE LA ENZIMA . EXPLICA QUE PROCESO JUSTIFICA ESTA OBSERVACIÓN . 

Lo que ocurre en este proceso es que la proteína se desnaturaliza por el aumento de temperatura, es decir que la proteína ha perdido su estado nativo debido a la rotura de los enlaces ya que al aumentar la temperatura , aumenta la energía cinética de las moléculas , con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas y la estructura  y, por lo tanto, pierde su función.